(Ig)
глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. И. образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все И. являются
Антителами к каким-либо антигенам (См.
Антигены). Известно 5 классов И. человека: G, М, A, D, Е (
см. табл.). Наиболее полно изучены И. класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000-70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (
см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула И. распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению И. через
Биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам И. оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр (См.
Активные центры)), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу - NH
2) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей И. относят к определённым классам.
Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
| Класс | Молекулярная | Содержание | Содержание в |
| иммуноглобулина | масса | углеводов, \% | сыворотке, мг \% |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgG | 140 000 | 2 | 800-1680 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgM | 900 000 | 10 | 50-190 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgA | 170 000 и выше | 7 | 140-420 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgD | 180 000 | 12 | 3-40 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgE | 196 000 | 10 | 0,01-0,14 |
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов (См.
Гамма-глобулины) состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние И.; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см.
Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.
И. синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных И., которые, в отличие от И. здорового организма, однородны по составу. См. также
Иммунология и
Иммуногенетика.
Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
Р. С. Незлин.
Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая - из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой - участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab -фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc -фрагмент.
